HGB nedir? HGB ne demek? Hemoglobin nedir?

Sağlık terimleri hakkında araştırma yapanların en çok merak ettiği konulardan olan HGB ve hemoglobin, kan hakkında önemli verileri ortaya koyan terimleridir. HGB nedir, HGB ne demek, Hemoglobin nedir ve HGB değeri nedir gibi konualrı incelediğimiz haberimizde HGB nedir, HGB ne demek, HGB değeri nedir, HGB düşüklüğü nedir, HGB yüksekliği nedir, kanda HGB nedir, hemoglobin ne demek ve hemoglobin nedir gibi soruların yanıtlarını bulabileceksiniz. HGB değeri nedir? Hemoglobin nedir? HGB nedir? HGB ne demek?
 

HGB NE DEMEK?

Hemoglobin, solunum organından dokulara oksijen, dokulardan solunum organına ise karbondioksit ve proton taşıyan protein. Eritrositlerin içerisinde bulunur. Oksijeni +2 değerlikli demir içeren hem molekülleri ile bağlar. Başlıca sentez yeri eritrosit üretimi sırasında kemik iliğidir. Yaş, cinsiyet ve türe göre küçük farklılıklarla da olsa kanda belli bir değerin altında bulunmasına Anemi, yüksek miktarda bulunmasına ise polisitemi denir. Hemoglobinin prostetik grubu hem, proteiniyse globulindir.
 

HGB KİMYASAL ÖZELLİKLERİ

Hemoglobin, bir oligometaloproteindir. Yapısında 4 hem halkası olduğundan (4 tane) demir atomu bulunur. Bu demir miktarı hemoglobinin %0,33'üne karşılık gelir ama yine de bu oran az olsa da fark edebilir. Yapısında bazik aminoasitler -özellikle histidin- bulunur. Hemoglobin; ? (alfa), ß (beta), ? (gama) ve ? (delta) olmak üzere birbirine kovalent olmayan bağlarla bir arada tutunmuş 4 polipeptid zinciri içerir. Yetişkin bir insanın hemoglobini, hemoglobin A olarak adlandırılır ve %97,5 (?2ß2), %2,5 (?2?2)'den ibaret bir polipeptid zinciridir. ? zinciri 141, ß, ? ve ? zincirleri 146 aminoasidden oluşmuştur. Fetustaki hemoglobin olan hemoglobin F ise ?2?2 zincirlerinden oluşur. ? ve ß zincirlerindeki hatalı bir sentez çeşitli hastalıklara neden olur. Örneğin; ß zincirinin altıncı durumundaki glutamik asit yerine valinin geçmesiyle hücreler orak şeklinde kıvrılır ve oksijeni yeterli miktarda bağlayamaz. Böylece hemoglobinin dalakta çok hızlı olarak yıkılmasıyla Anemizma oluşur. Fetus hemoglobinindeki ? zincirinin doğumdan sonra ß zinciri şekline dönüşmesi gerekir. ? zincirinin ß zinciri şekline dönüşememesi Akdeniz anemisi (ß-talasemi) meydana getirir.
 

 

HGB İŞLEV MEKANİZMASI VE ÇEŞİTLERİ

Hemoglobin O2 taşınmasında görevlidir ve vücudun en önemli tamponudur. Hemoglobindeki Fe2+'in koordinasyon sayısı 6 olup bu koordinasyon yerlerinden dördüne pirol halkasının azotu, beşincisine globin molekülünün histidininin imidozol grubunun azotu, altıncısına ise su molekülü bağlanarak hemoglobin teşekkül eder. Suyun yerine O2 geçerse bu hemoglobine oksihemoglobin adı verilir. Hemoglobin molekülünde dört hem grubu bulunduğuna göre oksijen için dört birleşme yeri vardır. Hemoglobinin oksijen yerine CO2 ile birleşmesine karbaminohemoglobin (karbhemoglobin) adı verilir. Dayanıksız bir bileşiktir. Hemoglobinin altıncı koordinasyon yerine CO gelirse buna da karboksihemoglobin adı verilir. Hemoglobinin CO'e ilgisi O2'den daha fazladır. Hemoglobindeki demirin Fe3+ haline yükseltgenmesiyle elde edilen maddeye hemin adı verilir ve bu hemoglobin çeşidine de methemoglobin adı verilir. Hemoglobindeki altıncı koordinasyon yerine CN- bağlanırsa buna da siyanohemoglobin adı verilir ve bu tür zehirlenme gören kimselere sodyum tiyosülfat acil olarak verilmelidir.
 

SENTEZİ

Vücutta her gün yıkıma uğrayan hemoglobin miktarını yerine koymak üzere yaklaşık 5-6 gram kadar hemoglobin sentez edilir. Hemoglobin sentezi hücrenin mitokondri ve sitoplazmasında olur. Hemoglobin sentezi için protoporfirin IX, Fe2+ ve globuline ihtiyaç vardır. Pantotenik asit, piridoksal fosfat, B12 vitamini ve intrinsik faktör bu sentez için gereklidir. Proeritroblastlar hemoglobin sentezinin önemli kısmını gerçekleştirirler; retikülositte hemoglobin sentez etme oldukça düşmüştür. Olgun Eritrositler, hemoglobin sentez edemezler. Hemoglobin sentezi için protoporfirin IX endojen olarak vücutta sentez edilir. Eğer organizmaya protoporfirin şırınga edilirse veya besinlerle eksojen olarak verilirse organizma bundan yararlanamaz. Dışkı ve idrarla dışarı atar. Hemoglobin retiküloendeteryal sistemin ribozomlarında sentez edilir.
 

YIKIMI

Hemoglobin Eritrositlerin kemik iliğinden dolaşıma geçişinin 120-130. günü retiküloendeteryal sistem hücrelerini ihtiva eden dalak, karaciğer ve kemik iliğinde yıkılıma uğrar. Hemoglobinin iki yolla yıkıma uğradığı düşünülmektedir.
 

HEMOGLOBİN ARAŞTIRMA GEÇMİŞİ

1825'te JF Engelhard, demirin proteine oranının, çeşitli türlerin hemoglobinlerinde aynı olduğunu keşfetti. Demir bilinen atomik kütle itibaren o hemoglobin molekül kütlesi hesaplanır n x 16000 ( n = geç 4 olduğu bilinen hemoglobin başına demir atomu sayısı), bir proteinin moleküler kütleye birinci belirlenmesi. Bu "aceleci sonuç", o zamanlar herhangi bir molekülün bu kadar büyük olabileceğine inanamayan bilim insanlarından çok fazla alay çıkardı. Gilbert Smithson Adair , 1925'te hemoglobin çözeltilerinin ozmotik basıncını ölçerek Engelhard'ın sonuçlarını doğruladı.

Hemoglobinin oksijen taşıyan özelliği, 1840'da Hünefeld tarafından keşfedildi. 1851'de, Alman fizyolog Otto Funke , kırmızı kan hücrelerini art arda gibi bir çözücüyle seyrelterek büyümekte olan hemoglobin kristallerini tarif ettiği bir dizi makale yayınladı. Saf su, alkol veya eter, ardından çözücünün elde edilen protein çözeltisinden yavaşça buharlaştırılır. Hemoglobin'in tersinir oksijenlenmesi birkaç yıl sonra Felix Hoppe-Seyler tarafından tarif edildi.

1959'da, Max Perutz hemoglobinin moleküler yapısını X-ışını kristalografisi ile belirledi.Bu çalışma, globüler proteinlerin yapılarını inceleyen çalışmaları için 1962'de Nobel Kimya Ödülü'nü John Kendrew ile paylaştı.

Hemoglobinin kandaki rolü Fransız fizyolog Claude Bernard tarafından açıklandı. Hemoglobin adı, hemoglobinin her bir alt ünitesinin gömülü bir heme grubuna sahip küresel bir protein olduğu gerçeğini yansıtan heme ve globin kelimesinden türetilmiştir. Her bir heme grubu, bir oksijen molekülünü iyon kaynaklı dipol kuvvetleri vasıtasıyla bağlayabilen bir demir atomu içerir. Memelilerde en sık görülen hemoglobin tipi bu dört alt üniteyi içerir.
   

İNSANLARDA HGB TÜRLERİ

Hemoglobin varyantları normal embriyonik ve fetal gelişimin bir parçasıdır . Ayrıca, genetik çeşitliliklerin neden olduğu bir popülasyondaki hemoglobinin patolojik mutant formları olabilir . Orak hücreli anemi gibi bazı iyi bilinen hemoglobin varyantları hastalıklardan sorumludur ve hemoglobinopatiler olarak kabul edilir. Diğer varyantlar saptanabilir patolojiye neden olmaz ve bu nedenle patolojik olmayan varyantlar olarak kabul edilir.
 

HEMOGLOBİNİN HASTALIKLARA ETKİSİ

HGB eksikliğine, kansızlıkta olduğu gibi hemoglobin moleküllerinin azalmış bir miktarından ya da her bir molekülün aynı kısmi oksijen basıncındaki oksijeni bağlama yeteneğinin azalması neden olabilir . Hemoglobinopatiler (hemoglobin molekülünün anormal yapısına neden olan genetik bozukluklar) Her ikisine de neden olabilir. Her durumda, hemoglobin eksikliği kandaki oksijen taşıma kapasitesini azaltır. Hemoglobin eksikliği, genel olarak, her ikisinde de hipoksinin nedeni olmasına rağmen, kandaki oksijenin kısmi basıncının azalması olarak tanımlanan hipoksemiden kesin olarak ayırt edilir.

Düşük hemoglobinin diğer yaygın nedenleri arasında kan kaybı, beslenme eksikliği, kemik iliği sorunları, kemoterapi, böbrek yetmezliği veya anormal hemoglobin (orak hücre hastalığınınki gibi) sayılabilir.

Taşıma oksijene her hemoglobin molekülünün özelliği, normal olarak değiştirilmiş kan pH ya da modifiye edilir CO 2 değiştirilmiş bir neden, oksijen hemoglobin ayrışma eğrisi . Bununla birlikte, örneğin karbon monoksit zehirlenmesinde patolojik olarak da değişebilir.

Hemoglobinin azalması, kırmızı kan hücrelerinin mutlak azalmasıyla veya olmadan, anemi semptomlarına yol açar. Aneminin birçok farklı nedeni vardır; bununla birlikte demir eksikliği ve bunun sonucunda ortaya çıkan demir eksikliği anemisi, Batı dünyasında en yaygın nedenlerdir. Demir yokluğu heme sentezini azalttığı için, demir eksikliği anemisindeki kırmızı kan hücreleri hipokromik (kırmızı hemoglobin pigmentinden yoksun) ve mikrositiktir (normalden daha küçük). Diğer anemiler daha nadirdir. İçinde hemoliz (kırmızı kan hücreleri hızlandırılmış bozulma), ilgili sarılık hemoglobin metabolit bilirubin kaynaklanır.

Globin zincirindeki bazı mutasyonlar orak hücre hastalığı ve talasemi gibi hemoglobinopatilerle ilişkilidir. Makalenin başında tartışıldığı gibi diğer mutasyonlar iyi huyludur ve sadece hemoglobin varyantları olarak adlandırılır.

Hem sentezinin metabolik yollarındaki hatalarla karakterize porfirya olarak bilinen bir grup genetik bozukluk vardır. Birleşik Krallık Kralı George III muhtemelen en ünlü porfirya hastasıydı.

Yükselmiş hemoglobin seviyeleri, polisitemi adı verilen, artan sayıda veya kırmızı kan hücrelerinin büyüklüğü ile ilişkilidir. Bu yükselmeye doğuştan kalp hastalığı , kor pulmonal , pulmoner fibroz , çok fazla eritropoietin veya polisitemi verası neden olabilir . Yüksek hemoglobin düzeyleri ayrıca yüksek irtifalara maruz kalma, sigara içme, dehidrasyon (yapay olarak Hb konsantre olarak), gelişmiş akciğer hastalığı ve bazı tümörlerden kaynaklanabilir.

Hindistan, Pondicherry'de yapılan son bir çalışma, koroner arter hastalığında önemini göstermektedir.